ひねくれ者の駄文

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まるで見てきたみたい

Structural basis for iron piracy by pathogenic Neisseria

髄膜炎・敗血症・淋病などの原因菌であるナイセリア菌。こいつらがヒトの粘膜で生き残るためには、トランスフェリンから鉄原子を取ってくる必要がある。(トランスフェリンがかなり鉄を強固に捉えて遊離の鉄原子を不足させるため、そもそも存在自体に抗菌作用があるらしい)
というわけで、生き残りをかけた鉄の分捕り戦略の解明をして、ナイセリア菌をやっつける手を増やしとこうぜ、という研究。

・TbpA(トランスフェリン結合タンパク質A)-hTF(ヒトトランスフェリン)複合体結晶構造とTbpB(トランスフェリン結合タンパク質B・補助受容体)の結晶構造をそれぞれ決定
・TbpB-hTF複合体SAXSX線小角散乱)で、三者複合体を電子顕微鏡で構造を確認した
・TFのFe結合部位に入り込んだTbpAのL3 helix fingerが結合サイトの側鎖の配向を崩して取り出しやすくしている

そして、まるで見てきたかのようなムービー付きである。
http://youtu.be/aRILd0EAhP4

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まさに機械的

Subnanometre-resolution structure of the intact Thermus thermophilus H+-driven ATP synthase

回転によってイオンを輸送するタンパク質。その輸送のエネルギーでATPを合成して供給する。
生体部品が回転して、なんでか膜間のポテンシャルを利用して、化学反応を起こしちゃうんだぜ、っていうなんかすごい話。
正直何が起こっているんだか分らないけど、こういうシステムが出来ているから生物が活動していられるんだというのがなんともたまらないものがあります。

Thermus thermophilus由来のH+-driven ATP synthase 600kDa複合体構造をクライオ電顕で9.7Å分解能で決定
・全体的なサブユニット構成は、A 3 B 3 CDE 2 FG 2 IL 12 である
電顕像に個別のサブユニット構造を当てはめて、IサブユニットとL12リングとの相互作用について議論


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